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干燥方式对SPC功能性和结构的影响(下)

２．５ 电泳分析

从图３中看出，物理改性对大豆除臭蛋白亚基的破坏很小，几乎对１１Ｓ亚基没有任何降解作用，喷雾干燥对７Ｓ有一定程度的降解。这与７Ｓ球蛋白和１１Ｓ球蛋白及其亚基结构有关，７Ｓ是由四个亚基组成，容易受到外界条件变化而发生聚合和解离；而１１Ｓ球蛋白由酸性亚基和碱性亚基构成两个环状六角形结构，酸性和碱性亚基交互对应形成稳定的结构形式，１１Ｓ蛋白分子呈扁椭圆形状，具有一定的刚性，不易受到外界条件的影响１０微肥可以改变横梁的移动速度。

微波热处理不能破坏蛋白质的共价键（二硫键除外），只能使蛋白质的氢键、疏水键和空间结构发生变化，改变α－螺旋和β－折叠方式。物理改性对ＳＰＣ亚基路由器影响很小，ＳＰＣ的分子大小变化不大，说明大豆蛋白溶解性的提高是因为蛋白质的结构发生了变化，增加溶解那部分蛋白质是以聚集体溶解的。

２．６ 红外光谱分析

蛋白质和多肽在红外区域表现为９个特征振动模式或基团频率，其中最常用于二级结构分析的是酰胺Ｉ带，位于１７００～１６００ｃｍ－１范围。酰胺Ｉ带的振动频率取决于Ｃ＝Ｏ和Ｎ－Ｈ之间的氢键性质，即特征若采取传真或电子邮件的方式不能排除故障振动频率反映了多肽或蛋白质的特定二级结构（α－螺旋、β－折叠、回转结构和无规卷曲）１１。

常温下大豆蛋白的红外光谱峰：１６３０ｃｍ－１，Ｃ＝Ｏ伸缩峰（酰胺谱带Ｉ），Ｎ－Ｈ弯曲振动峰，１５３０ｃｍ－１（酰胺谱带ＩＩ），１４５０ｃｍ－１，Ｃ－Ｈ变形，１２３０ｃｍ－１为Ｃ－Ｎ伸缩和Ｎ－Ｈ弯曲振动峰（酰胺谱带ＩＩＩ）。３６００～３０００ｃｍ－１主要是Ｏ－Ｈ和Ｎ－Ｈ峰，２８５０～２９８０ｃｍ－１是亚甲基和甲基中的Ｃ－Ｈ的伸缩峰。ＳＰＩ中的Ｏ－Ｈ和Ｎ－Ｈ还有吸附水中的Ｏ－Ｈ，均能同Ｃ＝Ｏ发生分子间和分子内的氢键。在３６００～３０００ｃｍ－１大的吸收带是自由和被限制的Ｏ－Ｈ和Ｎ－Ｈ的伸缩振动峰，大豆蛋白中的Ｏ－Ｈ和Ｎ－Ｈ和水分子吸附的Ｏ－Ｈ肯定能够和Ｃ＝Ｏ形成分子间和分子内的氢键１２１３。

从图４ａ和图４ｂ可看出，原ＳＰＣ的Ｎ－Ｈ伸缩振动峰在３４１７ｃｍ－１，而改性后经过冷冻干燥和喷雾干燥样品的Ｎ－Ｈ伸缩振动峰分别迁移到３４２８ｃｍ－１和３４０９ｃｍ－１处，冷冻干燥使Ｎ－Ｈ振动伸缩峰往高波数迁移，而喷雾干燥却使Ｎ－Ｈ伸缩振动峰往低波数迁移，这可能是在不同的干燥过程中，质检站ＳＰＣ中的氢键发生了不同的变化，使Ｎ－Ｈ伸缩振动峰位置发生了不同方向的偏移，说明不同的干燥方式对ＳＰＣ的氢键影响较大。原ＳＰＣ的酰胺基吸收峰在１并传输至计算机６５４ｃｍ－１处，而冷冻干燥和喷雾干燥样品的分别迁移到１６４６ｃｍ－１和１６５０ｃｍ－１处，都往低波数方向迁移，但冷冻干燥样品迁移幅度较大。典型的氨基酸和蛋白质的酰胺基谱带的形状是由二级结构决定的。如果蛋白质的二级结构发生改变，酰氨基谱带的最高点就会发生迁移，酰氨基谱带向低波数迁移说明β折叠的增加１４。说明不同的干燥方式对蛋白的二级结构影响程度不一样，冷冻干燥使β－折叠的增加的程度更大。根据水溶液中蛋白质在酰胺Ｉ带的特征频率１１，可知ＳＰＣ的α－螺旋也发生了变化，最高峰向低波数方向迁移说明α－螺旋变的疏松。

冷冻干燥和喷雾干燥样品在１４０２ｃｍ－１和１３９８ｃｍ－１出现的峰为－ＣＯＯ－伸缩振动峰，而原ＳＰＣ在１４００ｃｍ－１附近峰值小，说明原ＳＰＣ含有－ＣＯＯ－较少。原ＳＰＣ的甲基或者亚甲基中Ｃ－Ｈ伸缩振动峰在２９２９ｃｍ－１处，而冷冻干燥和喷雾干燥样品的分别迁移到２９２７ｃｍ－１和２９２５ｃｍ－１处，可能是喷雾干燥产生的高温作用能使ＳＰＣ中残余的乙醇部分挥发，改变了ＳＰＣ分子间的介电常数，对疏水侧链产生了影响。

３ 结论

醇法ＳＰＣ经过改性之后，功能性质得到了改善。不同的干燥方式对ＳＰＣ的溶解性有一定程度的影响。去除了分散液中不溶物质后，再干燥得到的样品的溶解性极好，起泡性和乳化性远比其它样品好，但其起泡稳塑料链定性和乳化稳定性都比其它样品差。同时，在去除不溶物质后，ＳＰＣ原有的一部分功能性多糖也被去除，而这些多糖的存在有利于提高蛋白质的起泡稳定性和乳化稳定性。喷雾干燥样品的溶解性要比冷冻干燥样品的好，而起泡性和乳化性相差不大。

通过凝胶电泳和红外分析，改性过程中对蛋白质的亚基几乎没有破坏，ＳＰＣ溶解性的提高主要是以聚集体的方式溶解，并不是被分解为小分子。从红外图中看出，不同的干燥方式对蛋白质的二级结构有不同程度的影响，改变了ＳＰＣ中的α－螺旋和β－折叠含量，从而改变了ＳＰＣ的功能性质。

来源： 《食品工业科技》 2006 年第 2 期

冯凌凌， 熊 犍